Interacción de β-lactoglobulina y polielectrolitos fuertes: un estudio computacional

Resumen

La β-lactoglobulina (BLG) es la principal proteína del suero lácteo, se destaca por su elevado valor nutricional. Se busca purificar la proteína mediante métodos sencillos, rápidos y económicos para su aplicación a escala industrial, ya que en la actualidad los métodos tradicionales son costosos para las PYMES lácteas. Se pueden obtener concentrados de la proteína BLG mediante la formación de un complejo con un polielectrolito (PE). Estos complejos en ciertas condiciones son insolubles y fácilmente separables. En el presente trabajo estudiamos este proceso mediante simulaciones computacionales a nivel molecular. La metodología utilizada consiste en representar a la proteína y el polielectrolito con modelos de grano grueso con un número mínimo de parámetros que permiten reproducir la esencia fisicoquímica del proceso. Se estudió la formación del complejo a distintos valores de pH usando simulación de Monte Carlo. La interacción entre proteína-PE fue cuantificada por un criterio estructural para medir la adsorción del PE en la superficie de la proteína. Se cuantifican la cantidad de pares iónicos (monómero cargado y residuo cargado). Los resultados mostraron que la interacción de la proteína con un polianión se veía favorecida a valores de pH por debajo del punto isoeléctrico (pI) de la proteína. Por otro lado, la formación del complejo entre proteína y policatión comienza a valores de pH por debajo del punto isoeléctrico es decir “del lado equivocado”. Esta formación de complejo del lado equivocado del pI, fue debida al mecanismo de regulación de carga, donde la reversión de la carga es más pronunciada del lado izquierdo del punto isoeléctrico. Los grupos ácidos glutámico y aspártico juegan un rol clave en la reversión de carga.